新冠易于人传人原因：其刺突蛋白与ACE2结合强度比SARS强十倍

引言:德克萨斯州麦克拉伦的一个研究小组进行的实验表明，新冠状病毒的刺突蛋白与人类细胞受体(称为血管紧张素转换酶2(ACE2))的结合强度至少是非典病毒刺突蛋白的十倍。西雅图华盛顿大学威斯勒结构病毒学家小组也发现了这一点，表明受体是疫苗或治疗的另一个潜在目标。

最近,《自然》发表了一项重要成果。根据对冠状病毒感染原因的各种研究，病毒表面的一种蛋白质可以解释为什么它如此容易感染人类细胞。

其他小组正在研究细胞膜上的受体，这是新冠状病毒进入人体组织的通道细胞受体和病毒蛋白都为药物阻断病原体提供了潜在的靶点，但研究人员表示，现在还为时过早
“了解病毒传播的关键是它的遏制和未来的预防，”西雅图华盛顿大学的结构病毒学家大卫说。2月20日，魏斯勒将他的团队对病毒蛋白的发现上传到了生物医学预印本服务器bioRxiv这种新病毒的传播比导致严重急性呼吸系统综合症或非典(也称为冠状病毒)的传播容易得多，受感染的人数是非典的十倍以上。刺突入侵者为了感染细胞，冠状病毒使用与细胞膜结合的“刺突”蛋白质，这一过程由特定的细胞酶激活对新冠状病毒的基因组分析表明，它的刺突蛋白不同于它的近亲，并表明在该蛋白上有一个被称为弗林的宿主细胞酶激活位点。华中科技大学的结构生物学家李华说，这一点很重要，因为弗林存在于许多人体组织中，包括肺、肝和小肠，这意味着病毒有可能攻击多种器官。疫情发生在中国武汉李华还说，这一发现可以解释在人类冠状病毒中观察到的一些症状，如肝衰竭。他还参与撰写了2月23日在预先打印好的服务器ChinaXiv上发布的病毒基因分析他说非典和其他与新病毒属相同的冠状病毒没有弗林激活位点。纽约伊萨卡康奈尔大学的病毒学家加里·惠特克说，弗林蛋白酶激活位点“使病毒与非典完全不同，并可能影响病毒的稳定性，从而影响其传播。”2月18日，他的研究小组在bioRxiv上发表了另一项关于冠状病毒尖峰蛋白的研究
其他几个团体也已经确定了可能允许病毒在人与人之间有效传播的激活点。他们指出，这些地方也存在于其他容易在人与人之间传播的病毒中，包括严重的流感病毒株。在这些病毒上，激活位点是在被称为血凝素的蛋白质上，而不是在刺突蛋白上。
提醒注意
但是一些研究人员对夸大激活位点在帮助冠状病毒更容易传播中的作用持谨慎态度。奥斯汀德克萨斯大学的结构生物学家杰森？杰森·麦克勒朗说:“我们不知道这是否重要。他与人合著了另一篇冠状病毒的结构分析，发表在2月20日的《科学》杂志上。< BR >其他科学家对于将流感病毒上的弗林酶激活位点与新型冠状病毒上的进行比较持谨慎态度澳大利亚悉尼新南威尔士大学的病毒学家彼得·彼得·怀特说，流感病毒表面的血凝素蛋白与冠状病毒中的尖峰蛋白不相似或不相关。芝加哥伊利诺伊大学的病毒学家李俊荣说，导致最致命的流感大流行(1918年西班牙流感大流行)的流感病毒甚至没有弗林蛋白激活位点。惠特克说，需要在细胞或动物模型中进行研究，以测试激活位点的功能他说:“冠状病毒是不可预测的，好的假设经常被证明是错误的。”“他的团队目前正在测试移除或修饰该位点如何影响穗蛋白的功能药物靶标
李俊荣的团队也在研究可能阻断弗林的分子，这可以作为一种可能的治疗方法进行研究。然而，由于爆发，他们的进展缓慢。李住在校园里，是目前唯一可以参观他的团队实验室的成员。德克萨斯州麦克拉伦的团队发现了另一个特征，可以解释为什么新的冠状病毒如此成功地感染了人类细胞他们的实验表明，刺突蛋白与人类细胞受体(称为血管紧张素转换酶2(ACE2))的结合强度至少是非典病毒中刺突蛋白的十倍。魏斯勒的团队也发现了这一点，这表明受体是疫苗或治疗的另一个潜在目标。例如，一种阻断受体的药物可能会使冠状病毒更难进入细胞< BR >参考文献:

https://www.nature.com/articles/d41586-020-00660-x

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